La malattia celiaca, o celiachia, è causata da una risposta immunitaria al
glutine. Poiché le proteine del glutine sono ricche in prolina, esse sono
resistenti alla digestione enzimatica nel tratto gastrointestinale, una
proprietà che probabilmente contribuisce alla natura immunogenica del glutine.
Ricercatori del Leiden University Medical Center in Olanda, hanno determinato
l’efficienza della degradazione del glutine mediante l’enzima
propil-endoproteasi di Aspergillus niger ( AN-PEP ), in un sistema dinamico, che
mima il tratto gastrointestinale umano ( sistema TIM ).
Due esperimenti sono stati eseguiti. Nel primo, una fetta di pane è stata
processata nel sistema TIM con o senza la co-somministrazione di AN-PEP.
Nel secondo, è stato impiegato un menu fast-food.
Campioni di cibi digeriti sono stati presi dai compartimenti dello stomaco,
duodeno, digiuno ed ileo, al tempo zero e fino a 4 ore dopo l’inizio
dell’esperimento.
In questi campioni, i livelli di peptidi immunogenici delle gliadine e delle
glutenine, sono stati valutati mediante test di competizione, basati su
anticorpi monoclonali, analisi di Western blotting e test di proliferazione
delle cellule T.
Si è osservato che l’enzima AN-PEP accelera la degradazione del glutine nel
compartimento dello stomaco in misura tale che quasi nessun glutine raggiunge il
compartimento del duodeno.
Dagli esperimenti è emerso che AN-PEP è capace di accelerare la degradazione del
glutine nel sistema gastrointestinale che strettamente mima la digestione in
vivo. Questo implica che la co-somministrazione di AN-PEP assieme ad un pasto
contenente glutine potrebbe eliminare la tossicità del glutine, permettendo ai
pazienti la possibilità di abbandonare, occasionalmente, la loro dieta priva di
glutine. ( 2008 )
Mitea C et al, Gut 2008; 57: 25-32
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